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2026年7月24日，黄色网站 范江波团队联合多家单位在国际学术期刊Science Advances上发表题为“A conserved phospho-switch controls receptor kinase SDS2 activation and homeostasis in rice immunity”的研究论文。揭示了一个保守的磷酸化开关精准调控水稻免疫受体SDS2的激活与稳态维持的新机制，为作物抗病育种提供了重要的理论依据和新思路。

研究背景：免疫受体过犹不及的调控难题

水稻作为全球最重要的粮食作物之一，常年受到稻瘟病等病害的严重威胁。植物依靠定位于细胞膜表面的模式识别受体（PRRs）识别病原菌侵染信号，激活模式触发免疫（PTI）。然而，免疫受体的激活必须被精确控制：活性过高会引发自身免疫，导致生长受阻甚至细胞死亡；活性不足则使植物易受病原菌侵染。然而，免疫受体如何在激活与降解之间维持精妙平衡，一直是未解之谜。SDS2是一个单子叶植物特有的免疫受体激酶，在水稻免疫中发挥正向调控作用。2018年已有研究表明，SDS2被E3泛素连接酶SPL11介导的泛素化降解所负调控。

核心发现1：Thr671——一个保守的双刃剑般的磷酸化开关

研究团队通过质谱分析，在SDS2激酶结构域的激活环（activation loop）上鉴定出三个磷酸化位点——Ser664、Thr667和Thr671。其中，Thr671处于蛋白激酶激活环的保守位点，即APE基序上游第10位（APE-10）。进一步的实验揭示了一个精妙的调控逻辑：Thr671的磷酸化是一把双刃剑 ——它既能激活SDS2的激酶活性、启动下游免疫信号，同时也使SDS2被SPL11识别并标记为“待降解”。因此，Thr671作为一个磷酸化开关起作用，该位点在RD型丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中高度保守，在从植物到动物的众多激酶中均存在，被命名为APE-10磷酸化开关（APE-10 switch）。

核心发现2：三方博弈——SIPP1与SIPP2拮抗调控SDS2的稳定性

研究团队通过免疫沉淀-质谱联用技术，鉴定出两个与SDS2相互作用的蛋白磷酸酶——SIPP1和SIPP2。SIPP1扮演守护者角色，它通过对Thr671的去磷酸化，使SDS2从激活态回到稳定态，从而拮抗SPL11介导的降解，维持SDS2的蛋白稳态。功能实验证实，敲除SIPP1的水稻突变体对稻瘟病菌更感病，而SIPP1过表达则显著增强抗病性。SIPP2则扮演SIPP1拮抗者角色，在免疫应答的后期，SIPP2通过竞争性结合将SIPP1从SDS2上“挤走”，使SDS2重新暴露于SPL11的降解作用之下，确保免疫信号及时衰减。由此，SIPP1-SPL11-SIPP2形成了一个动态调控模块，精准调控着SDS2从激活到衰减的完整周期。

图1 SDS2激活与稳态调控的工作模式图

研究意义：从水稻到更广阔的应用前景

该研究的科学意义体现在多个层面。首先，它揭示了一个跨物种保守的激酶调控原理——Thr671所在的“APE-10磷酸化开关”在RD型丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中高度保守。结构分析显示，SDS2的激酶结构域与多种已解析结构的活性激酶高度吻合。其次，该研究打破了“磷酸酶=负调控”的传统认知。与以往发现的多数起负调控作用的磷酸酶不同，SIPP1通过去磷酸化发挥正调控免疫的功能，丰富了人们对植物免疫调控网络的理解。最后，这一发现为水稻抗病育种提供了新策略。SDS2T671A突变体（模拟非磷酸化状态）在保留基础激酶活性的同时逃逸了SPL11介导的降解，表现出比野生型更强的稻瘟病抗性。此外，SIPP1和SIPP2在玉米、小麦、高粱、大麦等多种单子叶作物中高度保守，提示这一调控模块可能具有广泛的育种应用价值。

黄色网站 助理研究员郑馨航博士为论文第一作者，范江波副教授为通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金、上海市科委、国家重点研发计划等项目的资助。

原文链接：//www.science.org/doi/10.1126/sciadv.aed5028